He perdido la buena costumbre de hacer resumenes despues de cada dia de estudio y eso no se puede permitir. Aqui va un resumen del tema 12.
TEMA 12: ESPECIFICIDAD ENZIMATICA Y CENTRO ACTIVO.
CENTRO ACTIVO.
El centro activo es la región de la estructura de la proteina que contiene los grupos que unen al sustrato, asi como los que unen a los cofactores que fuerennecesarios y aquellos grupos quimicos que participan en la catalisis.
Un mismo grupo del centro activo puede intervenir tanto en la union como en el mecanismo. Estas interacciones enzima-sustrato son la base estructural que explica la disminucion de la energia de activacion en las reacciones catalizadas.
I. ESTRUCTURA.
Pese a que las estructuras proteicas difieren bastante entre si, hay caracteristicas comunes en los centros activos de los enzimas.
I.I. Estructura de cavidad: Formada por grupos cercanos en el espacio (que no en la secuencia)
I.II. Fuerzas no covalentes. Para que se una el sustrato, pero sin ser muy fuertes para que se disocie el producto.
I.III. Estabilizacion del estado de transicion: Favorecen que el sustrato llegue a este estado por fijacion de este al enzima. Interacciones debiles pero especificas.
II. TEORIAS SOBRE EL ACOPLAMIENTO ENZIMA - SUSTRATO:
II.I Teoria de Fischer (llave y cerradura)
El proceso de catalisis viene determinado por la complementariedad existente entre el enzima y el sustrato.
II.II Modelo de Koshland (acoplamiento inducido)
En el proceso de union y catalisis se produce un cambio en la estructura del enzima cuando se fija el sustrato (Ejemplo: hexoquinasa)
II.III teoria de Haldane (tension sobre el sustrato)
Implica que al formarse el complejo E-S se forma una tension al sustrato, ademas del cambio de conformacion del enzima. tanto esta teoria como la anterior implican flexibilidad. La flexibilidad de la proteina y del centro activo: esta asociada a la temperatura de fusion que depende de los enlaces que la mantienen plegada.
II.IV hipotesis de union a tres puntos (estereo-especificidad)
Especificidad para los isomeros. La fijacion del sustrato al C.A. es debida a la estereoespecificidad.
¿Que funcion tiene la parte proteica que no es centro activo?
-Contribuye a la estructura de la molecula.
-Forma centros de regulacion.
-Cuando el CA es muy interno ayuda a interiorizar el sustrato.
III. TRES MODELOS PARA EXPLICAR LA CATALISIS DEL C.A.
III.I Centro activo que contribuye a la catalisis por factores de proximidad:
La enzima aproxima los grupos reactivos de los sustratos, permitiendo que se produzcan interacciones especificas. El enzima no participa en el mecanismo, solo acerca los grupos que reaccionarian de toddas formas.
III.II El centro activo desestabiliza al sustrato por interacciones entre el enzima y el sustrato:
Provoca un cambio de conformacion en el sustrato. La nueva conformacion del S asociado al E promueve la reaccion de catalisis. (en este caso participa en el mecanismo)
III.III El C.A. Estabiliza el estado de transicion:
Es el mas comun. La estructura del C.A. favorece que los sustratos lleguen al estado de transicion.
IV. EFECTO DE LA ENERGIA DE UNION EN LA CATALISIS ENZIMATICA.
Abzimas.
V. Enzimas con diversos subsetis de fijacion al sustrato.
Vi. Enzima perfectamente evolucionado.
Vi.I Eficacia catalitica.
Vi.II Capacidad de regulacion de la actividad.
Vi. III Evitan la formacion de productos no deseados.
viernes, 29 de mayo de 2009
Reto superado!
El miercoles 27 de mayo fue el dia que superé el reto que me habia propuesto de realizar ochenta kilometros en un mes en la cinta. Hice siete kilometros, consciente que eran los que me quedaban para cumplir con mi proposito.
Despues de esto me he quedado un poco confuso, pues hay varias cosas que me he de plantear. Por un lado la cinta me han dicho que no es muy buena para las articulaciones y verdaderamente he notado molestias en las rodillas estos ultimos dias. Luego esta el tema de los examenes, que como yo lo veo son un handicap para hacer deporte.
RETO 2
Igualmente me he propuesto otro reto, este tal vez mas complicado porque he de encontrar horarios que personalmente me vayan bien y estos pueden no coincidir con las horas en que esta libre la piscina. Asi es, mi proximo reto sera hacerme doscientas piscinas en un mes, diez por dia durante cinco dias a la semana. No se si seran muchas o pocas pero entre que soy novatillo y quiero tener flexibilidad en cuanto a tiempo, creo que es un nuemero adecuado.
Ah, yo cuanto una piscina como ir y volver. No sólo ir de una punta a la otra.
Seguiré informando.
Despues de esto me he quedado un poco confuso, pues hay varias cosas que me he de plantear. Por un lado la cinta me han dicho que no es muy buena para las articulaciones y verdaderamente he notado molestias en las rodillas estos ultimos dias. Luego esta el tema de los examenes, que como yo lo veo son un handicap para hacer deporte.
RETO 2
Igualmente me he propuesto otro reto, este tal vez mas complicado porque he de encontrar horarios que personalmente me vayan bien y estos pueden no coincidir con las horas en que esta libre la piscina. Asi es, mi proximo reto sera hacerme doscientas piscinas en un mes, diez por dia durante cinco dias a la semana. No se si seran muchas o pocas pero entre que soy novatillo y quiero tener flexibilidad en cuanto a tiempo, creo que es un nuemero adecuado.
Ah, yo cuanto una piscina como ir y volver. No sólo ir de una punta a la otra.
Seguiré informando.
martes, 26 de mayo de 2009
"Base cientifica"
Hoy, viniendo en coche para casa, he oido en la radio que daban credito a un estudio que aseguraba que habia una base al popular dicho "los opuestos se atraen" pues se determinó que en una muestra de [no se cuantos] matrimonios, su disparidad genetica era mayor de lo esperado por el azar. Se ofreció la explicacion en clave evolutiva de que la razon de este hecho seria que la especie trataba de evitar la endogamia a la vez que una disparidad de material genico otorgaba una ventaja en cuanto al sistema inmunologico.
A partir de ahi en el programa se siguió tirando del hilo, dando por verdad incuestionable el estudio y basandose en el para sacar conclusiones.
Es sólo una anecdota. Pero es algo extremadamente común. Los estudios cientificos no se cuestionan, no se discuten sus fuentes, son verdad y punto. Paradojicamente esto es lo mas contrario a la ciencia que uno puede imaginar. No hay una ciencia monolitica, con verdades esculpidas en piedra que no se discuten. Como bien nos señaló un docente este año en una de sus clases, un científico tiene que dudar siempre de todo. Preguntarse por las fuentes y ver si corresponden con las posibles conclusiones que se derivan. Ver si la muestra es representativa, si hay algun dato sujeto a interpretación, etc.
Esto habitualmente no se hace, pero hay otra cosa aun peor: utilizar a la ciencia como parapeto para justificar una determinada medida. Es lo que hizo el otro dia la ministra de igualdad, Bibiana Aido, cuando dijo que "un feto de 14 semanas es un ser vivo, pero no podemos hablar de ser humanos porque eso no tiene ninguna base cientifica" Más alla de la trampa linguistica y de la ignorancia en cuanto a los fundamentos biologicos (hay que desconocero todo del genoma para llegar a no considerar un feto un ser humano) lo que me molesta especialmente de esta afirmación es la manipulación evidente al utilizar a la ciencia en interés propio.
Podriamos hablar de politica para aprobar o no aprobar leyes en cuanto a los derechos del "nasciturus", podemos acudir a la filosofía para considerar que es lo que nos hace humanos o inhumanos, pero lo que no es licito es utilizar la "ciencia" asi en abstracto, para que encaje con nuestros objetivos y así justificar una determinada postura.
La ciencia es maravillosa. Nos brinda la posibilidad de acercarnos al mundo que nos rodea, de escudriñar la naturaleza de los fenomenos fisicos y dar soluciones efectivas a los problemas humanos. No la mancillemos al atribuirle tareas que no le pertocan.
A partir de ahi en el programa se siguió tirando del hilo, dando por verdad incuestionable el estudio y basandose en el para sacar conclusiones.
Es sólo una anecdota. Pero es algo extremadamente común. Los estudios cientificos no se cuestionan, no se discuten sus fuentes, son verdad y punto. Paradojicamente esto es lo mas contrario a la ciencia que uno puede imaginar. No hay una ciencia monolitica, con verdades esculpidas en piedra que no se discuten. Como bien nos señaló un docente este año en una de sus clases, un científico tiene que dudar siempre de todo. Preguntarse por las fuentes y ver si corresponden con las posibles conclusiones que se derivan. Ver si la muestra es representativa, si hay algun dato sujeto a interpretación, etc.
Esto habitualmente no se hace, pero hay otra cosa aun peor: utilizar a la ciencia como parapeto para justificar una determinada medida. Es lo que hizo el otro dia la ministra de igualdad, Bibiana Aido, cuando dijo que "un feto de 14 semanas es un ser vivo, pero no podemos hablar de ser humanos porque eso no tiene ninguna base cientifica" Más alla de la trampa linguistica y de la ignorancia en cuanto a los fundamentos biologicos (hay que desconocero todo del genoma para llegar a no considerar un feto un ser humano) lo que me molesta especialmente de esta afirmación es la manipulación evidente al utilizar a la ciencia en interés propio.
Podriamos hablar de politica para aprobar o no aprobar leyes en cuanto a los derechos del "nasciturus", podemos acudir a la filosofía para considerar que es lo que nos hace humanos o inhumanos, pero lo que no es licito es utilizar la "ciencia" asi en abstracto, para que encaje con nuestros objetivos y así justificar una determinada postura.
La ciencia es maravillosa. Nos brinda la posibilidad de acercarnos al mundo que nos rodea, de escudriñar la naturaleza de los fenomenos fisicos y dar soluciones efectivas a los problemas humanos. No la mancillemos al atribuirle tareas que no le pertocan.
lunes, 25 de mayo de 2009
Enzimologia primeros tres temas.
Es un tanto complicado hacer un resumen de enzimologia. Al menos si nos referimos a las cuestiones mas abstractas y basadas en formulaciones matematicas. Por ello voy a centrarme exclusivamente en la parte mas general.
TEMA I y II INTRODUCCION.
Las enzimas son proteinas que catalizan reacciones biologicas. A pesar de que su mecanismo y estructura eran desconocidas hasta hace poco, se utilizaban desde antiguo para fabricar cerveza, vino o pan, por ejemplo.
La aparicion de la tecnica recombinante ha permitido obtener enzimas que antes seria imposible de obtener.
Las enzimas no son especificas de un determinado isomero.
En algunas actividades enzimaticas esta asociado un acido nucleico (ver ribozimas)
TERMINOLOGIA
Enzima: proteina que actua como catalizador de una reaccion. El efecto sobre la actividad catalitica se produce por un mecanismo de activacion. El enzima se recupera despues de la catalisis.
Centro activo: Lugar (en el enzima) donde tiene lugar la reacción. Las reacciones E-S se dan mediante interacciones no covalentes, esto solo sucede si el enzima esta plegado en su forma activa.
Eficiencia: Cada enzima tiene una eficiencia determinada, y esta sometida a las condiciones de la reaccion.
Sustrato: moleculas que son catalizadas por el enzima. Serian los "reactivos"
Inhibidor/activador: moleculas que por si mismas no participan en la reaccion pero sí que regulan la actividad enzimatica (apoyan o impiden la catalisis)
Cofactores/ grupos prosteticos/ coenzimas: Son particulas no proteicas que participan en la reaccion enzimatica (los grupos prosteticos interaccionan fuertemente, miestras que los cofactores no)Un ejemplo de coenzima seria en NAD, una molecula orgánica que resulta modificada tras la reaccion.
Actividad enzimatica: Capacidad para catalizar una reacción. Se calcula en unas determinadas condiciones.
MECANISMO
Un enzima no actua sobre la espontaneidad de la reaccion (asociado al signo de la energia de Gibbs) si no que actua sobra la energia de activacion, lo cual entronca con su cinetica. La energia de Gibbs máxima que podemos apreciar se corresponde con la energia del estado de transición (en ese momento la reaccion seria termodinamicamente desfavorable) El objeto de la enzima es rebajar esta energia de activacion para acelerar el proceso.
-Demostracion de la formacion del TS:
1.- Prueba cinética: al representa velocidad maxima frente concetracion de sustrato se aprecia como la curva es hiperbolica: hay un momento de la reacción que aunque aumentemos la concentración de sustrato la velocidad maxima no puede aumentar más.
2.- Prueba estructural: Por cristalografias de interacciones enzima sustrato.
3.- Cambios en el espectro de fluorescencia (esto no lo he entendido)
CLASIFICACION ENZIMATICA: EC 1.1.1
Las enzimas se clasifican en base a su actividad. Un enxima con dos actividades lo encontraremos dos veces en la clasificacion.
Clases de actividad:
1.-Oxidoreductasas: transfieren o captan electrones para oxidar o reducir el S.
2.-Transferasas: Transfieren algun grupo de un S a otro (ejemplo: quinasas)
3.-Hidrolasas: aceleran reacciones de hidrolisis.
4.-Liasas: rompen enlaces sin que tenga que ver reacciones antes mencionadas
5.-Isomerasas: interconvierten isomeros.
6.-Ligasas o sintetasas.
Code enzim: EL enzima tiene un nombre sistematico que nos informa de sus sustratos y la reaccion que cataliza.
Luego más tarde puede que acabe con el tema tres.
TEMA I y II INTRODUCCION.
Las enzimas son proteinas que catalizan reacciones biologicas. A pesar de que su mecanismo y estructura eran desconocidas hasta hace poco, se utilizaban desde antiguo para fabricar cerveza, vino o pan, por ejemplo.
La aparicion de la tecnica recombinante ha permitido obtener enzimas que antes seria imposible de obtener.
Las enzimas no son especificas de un determinado isomero.
En algunas actividades enzimaticas esta asociado un acido nucleico (ver ribozimas)
TERMINOLOGIA
Enzima: proteina que actua como catalizador de una reaccion. El efecto sobre la actividad catalitica se produce por un mecanismo de activacion. El enzima se recupera despues de la catalisis.
Centro activo: Lugar (en el enzima) donde tiene lugar la reacción. Las reacciones E-S se dan mediante interacciones no covalentes, esto solo sucede si el enzima esta plegado en su forma activa.
Eficiencia: Cada enzima tiene una eficiencia determinada, y esta sometida a las condiciones de la reaccion.
Sustrato: moleculas que son catalizadas por el enzima. Serian los "reactivos"
Inhibidor/activador: moleculas que por si mismas no participan en la reaccion pero sí que regulan la actividad enzimatica (apoyan o impiden la catalisis)
Cofactores/ grupos prosteticos/ coenzimas: Son particulas no proteicas que participan en la reaccion enzimatica (los grupos prosteticos interaccionan fuertemente, miestras que los cofactores no)Un ejemplo de coenzima seria en NAD, una molecula orgánica que resulta modificada tras la reaccion.
Actividad enzimatica: Capacidad para catalizar una reacción. Se calcula en unas determinadas condiciones.
MECANISMO
Un enzima no actua sobre la espontaneidad de la reaccion (asociado al signo de la energia de Gibbs) si no que actua sobra la energia de activacion, lo cual entronca con su cinetica. La energia de Gibbs máxima que podemos apreciar se corresponde con la energia del estado de transición (en ese momento la reaccion seria termodinamicamente desfavorable) El objeto de la enzima es rebajar esta energia de activacion para acelerar el proceso.
-Demostracion de la formacion del TS:
1.- Prueba cinética: al representa velocidad maxima frente concetracion de sustrato se aprecia como la curva es hiperbolica: hay un momento de la reacción que aunque aumentemos la concentración de sustrato la velocidad maxima no puede aumentar más.
2.- Prueba estructural: Por cristalografias de interacciones enzima sustrato.
3.- Cambios en el espectro de fluorescencia (esto no lo he entendido)
CLASIFICACION ENZIMATICA: EC 1.1.1
Las enzimas se clasifican en base a su actividad. Un enxima con dos actividades lo encontraremos dos veces en la clasificacion.
Clases de actividad:
1.-Oxidoreductasas: transfieren o captan electrones para oxidar o reducir el S.
2.-Transferasas: Transfieren algun grupo de un S a otro (ejemplo: quinasas)
3.-Hidrolasas: aceleran reacciones de hidrolisis.
4.-Liasas: rompen enlaces sin que tenga que ver reacciones antes mencionadas
5.-Isomerasas: interconvierten isomeros.
6.-Ligasas o sintetasas.
Code enzim: EL enzima tiene un nombre sistematico que nos informa de sus sustratos y la reaccion que cataliza.
Luego más tarde puede que acabe con el tema tres.
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