Resumen tema 12 enzimologia. Centro activo.

He perdido la buena costumbre de hacer resumenes despues de cada dia de estudio y eso no se puede permitir. Aqui va un resumen del tema 12.

TEMA 12: ESPECIFICIDAD ENZIMATICA Y CENTRO ACTIVO.

CENTRO ACTIVO.

El centro activo es la región de la estructura de la proteina que contiene los grupos que unen al sustrato, asi como los que unen a los cofactores que fuerennecesarios y aquellos grupos quimicos que participan en la catalisis.

Un mismo grupo del centro activo puede intervenir tanto en la union como en el mecanismo. Estas interacciones enzima-sustrato son la base estructural que explica la disminucion de la energia de activacion en las reacciones catalizadas.

I. ESTRUCTURA.

Pese a que las estructuras proteicas difieren bastante entre si, hay caracteristicas comunes en los centros activos de los enzimas.

I.I. Estructura de cavidad: Formada por grupos cercanos en el espacio (que no en la secuencia)
I.II. Fuerzas no covalentes. Para que se una el sustrato, pero sin ser muy fuertes para que se disocie el producto.
I.III. Estabilizacion del estado de transicion: Favorecen que el sustrato llegue a este estado por fijacion de este al enzima. Interacciones debiles pero especificas.


II. TEORIAS SOBRE EL ACOPLAMIENTO ENZIMA - SUSTRATO:

II.I Teoria de Fischer (llave y cerradura)
El proceso de catalisis viene determinado por la complementariedad existente entre el enzima y el sustrato.

II.II Modelo de Koshland (acoplamiento inducido)

En el proceso de union y catalisis se produce un cambio en la estructura del enzima cuando se fija el sustrato (Ejemplo: hexoquinasa)

II.III teoria de Haldane (tension sobre el sustrato)

Implica que al formarse el complejo E-S se forma una tension al sustrato, ademas del cambio de conformacion del enzima. tanto esta teoria como la anterior implican flexibilidad. La flexibilidad de la proteina y del centro activo: esta asociada a la temperatura de fusion que depende de los enlaces que la mantienen plegada.

II.IV hipotesis de union a tres puntos (estereo-especificidad)

Especificidad para los isomeros. La fijacion del sustrato al C.A. es debida a la estereoespecificidad.


¿Que funcion tiene la parte proteica que no es centro activo?

-Contribuye a la estructura de la molecula.
-Forma centros de regulacion.
-Cuando el CA es muy interno ayuda a interiorizar el sustrato.


III. TRES MODELOS PARA EXPLICAR LA CATALISIS DEL C.A.

III.I Centro activo que contribuye a la catalisis por factores de proximidad:

La enzima aproxima los grupos reactivos de los sustratos, permitiendo que se produzcan interacciones especificas. El enzima no participa en el mecanismo, solo acerca los grupos que reaccionarian de toddas formas.

III.II El centro activo desestabiliza al sustrato por interacciones entre el enzima y el sustrato:

Provoca un cambio de conformacion en el sustrato. La nueva conformacion del S asociado al E promueve la reaccion de catalisis. (en este caso participa en el mecanismo)

III.III El C.A. Estabiliza el estado de transicion:

Es el mas comun. La estructura del C.A. favorece que los sustratos lleguen al estado de transicion.


IV. EFECTO DE LA ENERGIA DE UNION EN LA CATALISIS ENZIMATICA.

Abzimas.

V. Enzimas con diversos subsetis de fijacion al sustrato.

Vi. Enzima perfectamente evolucionado.
Vi.I Eficacia catalitica.
Vi.II Capacidad de regulacion de la actividad.
Vi. III Evitan la formacion de productos no deseados.