Enzimologia primeros tres temas.

Es un tanto complicado hacer un resumen de enzimologia. Al menos si nos referimos a las cuestiones mas abstractas y basadas en formulaciones matematicas. Por ello voy a centrarme exclusivamente en la parte mas general.

TEMA I y II INTRODUCCION.

Las enzimas son proteinas que catalizan reacciones biologicas. A pesar de que su mecanismo y estructura eran desconocidas hasta hace poco, se utilizaban desde antiguo para fabricar cerveza, vino o pan, por ejemplo.

La aparicion de la tecnica recombinante ha permitido obtener enzimas que antes seria imposible de obtener.

Las enzimas no son especificas de un determinado isomero.
En algunas actividades enzimaticas esta asociado un acido nucleico (ver ribozimas)

TERMINOLOGIA

Enzima: proteina que actua como catalizador de una reaccion. El efecto sobre la actividad catalitica se produce por un mecanismo de activacion. El enzima se recupera despues de la catalisis.

Centro activo: Lugar (en el enzima) donde tiene lugar la reacción. Las reacciones E-S se dan mediante interacciones no covalentes, esto solo sucede si el enzima esta plegado en su forma activa.


Eficiencia: Cada enzima tiene una eficiencia determinada, y esta sometida a las condiciones de la reaccion.

Sustrato: moleculas que son catalizadas por el enzima. Serian los "reactivos"

Inhibidor/activador: moleculas que por si mismas no participan en la reaccion pero sí que regulan la actividad enzimatica (apoyan o impiden la catalisis)

Cofactores/ grupos prosteticos/ coenzimas: Son particulas no proteicas que participan en la reaccion enzimatica (los grupos prosteticos interaccionan fuertemente, miestras que los cofactores no)Un ejemplo de coenzima seria en NAD, una molecula orgánica que resulta modificada tras la reaccion.

Actividad enzimatica: Capacidad para catalizar una reacción. Se calcula en unas determinadas condiciones.

MECANISMO

Un enzima no actua sobre la espontaneidad de la reaccion (asociado al signo de la energia de Gibbs) si no que actua sobra la energia de activacion, lo cual entronca con su cinetica. La energia de Gibbs máxima que podemos apreciar se corresponde con la energia del estado de transición (en ese momento la reaccion seria termodinamicamente desfavorable) El objeto de la enzima es rebajar esta energia de activacion para acelerar el proceso.

-Demostracion de la formacion del TS:

1.- Prueba cinética: al representa velocidad maxima frente concetracion de sustrato se aprecia como la curva es hiperbolica: hay un momento de la reacción que aunque aumentemos la concentración de sustrato la velocidad maxima no puede aumentar más.

2.- Prueba estructural: Por cristalografias de interacciones enzima sustrato.

3.- Cambios en el espectro de fluorescencia (esto no lo he entendido)


CLASIFICACION ENZIMATICA: EC 1.1.1
Las enzimas se clasifican en base a su actividad. Un enxima con dos actividades lo encontraremos dos veces en la clasificacion.

Clases de actividad:
1.-Oxidoreductasas: transfieren o captan electrones para oxidar o reducir el S.
2.-Transferasas: Transfieren algun grupo de un S a otro (ejemplo: quinasas)
3.-Hidrolasas: aceleran reacciones de hidrolisis.
4.-Liasas: rompen enlaces sin que tenga que ver reacciones antes mencionadas
5.-Isomerasas: interconvierten isomeros.
6.-Ligasas o sintetasas.

Code enzim: EL enzima tiene un nombre sistematico que nos informa de sus sustratos y la reaccion que cataliza.

Luego más tarde puede que acabe con el tema tres.